L-glutathion de haute qualité réduit CAS 70-18-8 pour les soins de la peau Glutathion

Détails du produit

MF : C10H17N3O6S
MW : 307,32
CAS : 70-18-8

1. Le glutathion est un composé tripeptidique condensé par l'acide glutamique, la cystéine et la glycine par des liaisons peptidiques.C'est le mercaptan de faible poids moléculaire le plus important dans les cellules de mammifères soumises à un stress antioxydant.

2. Le glutathion (GSH) est un composé tripeptidique formé par la condensation d'acide glutamique, de cystéine et de glycine par des liaisons peptidiques.Son nom chimique est γ- La formule structurelle de la l-glutamyl-l-cystéyl-glycine est illustrée à la figure 1chemicalbook.Selon la formule structurelle de la figure, le GSH est différent des autres peptides et protéines.Il existe une liaison peptidique spéciale dans sa molécule, qui est constituée d'acide glutamique γ- Carboxyl (- COOH) et de cystéine α- liaison peptidique formée par condensation d'amino - (- NH2).

3.Le poids moléculaire du glutathion est de 307,33, le point de fusion est de 189 ~ 193 ℃ (décomposition), le cristal est une colonne incolore, transparente et mince et le point isoélectrique est de 5,93.Il est soluble dans l'eau, l'alcool dilué, l'ammoniac liquide et le méthylformamide, mais insoluble dans l'alcool, l'éther et l'acétone.Seul le GSH a une activité physiologique dans l'organisme, et le GSSG peut jouer son importante fonction physiologique après réduction.Le GSH n'est pas facile à stocker lorsque l'activité de l'eau est élevée et il ne peut être stocké de manière stable pendant une longue période que lorsque l'activité de l'eau est contrôlée en dessous de 0,3.Des études ont montré que dans la solution aqueuse de vitamine ccchemicalbook contenant du GSH (ph3.3), en raison de la forte réduction de la vitamine C, le GSH dans la solution ne sera pas oxydé en GSSG, mais sa vitesse de décomposition est accélérée;Le GSSG en solution aqueuse de vitamine C ne sera pas transformé en GSH et sa stabilité au stockage est très bonne.De plus, le GSSG ingéré par voie orale peut être réduit en GSH dans la partie supérieure de l'intestin grêle, et la surface des cellules épithéliales de l'intestin grêle γ- GTP (qui décompose le GSH en acide glutamique et en Cys Gly) et la dipeptidase peuvent également jouer un rôle physiologique important. les fonctions.

4. Le glutathion existe largement chez les animaux et les plantes, et sa teneur en levure de boulanger, en germe de blé et en foie d'animal est très élevée, jusqu'à 100 ~ 1000 mg/100 g ;Il est également riche en sang humain et animal, tel que 26chemicalbook ~ 34 mg/100 g de sang humain, 58 ~ 73 mg/100 g de sang de poulet, 10 ~ 15 mg/100 g de sang de porc et 14 ~ 22 mg/100 g de sang de chien.Le GSH est également présent dans de nombreux légumes, pommes de terre et céréales.

Application

1. Le glutathion réduit est un peptide à petite molécule, qui existe en grande quantité dans les organismes, en particulier dans les cellules hépatiques.Il peut protéger la membrane cellulaire du foie, favoriser l'activité des enzymes hépatiques et se combiner avec de nombreux produits chimiques toxiques dans le livre chimique pour détoxifier.Il a un bon effet sur les lésions hépatiques, la cirrhose du foie et d'autres maladies causées par une intoxication médicamenteuse, l'alcoolisme et d'autres raisons.

2.Il a les fonctions d'antioxydation, de piégeage des radicaux libres, de détoxification, de renforcement de l'immunité, de retardement du vieillissement, d'anti-cancer, d'anti-rayonnement, etc.

3. Les réactifs biochimiques et les antidotes sont principalement utilisés pour l'empoisonnement des métaux lourds, de l'acrylonitrile, du fluorure, du monoxyde de carbone et des solvants organiques.

4. Les antioxydants endogènes qui jouent un rôle important dans la réduction des espèces réactives de l'oxygène formées lors du métabolisme cellulaire et de la respiration soudaine.La glutathion-S-transférase catalyse la formation de sulfure de glutathion avec des xénobiotiques, des leucotriènes et d'autres molécules à centres électrophiles.Le glutathion forme également des liaisons disulfure avec des résidus de cystéine dans les protéines.Par ces mécanismes, il peut avoir un étrange effet de réduction de l'efficacité des agents anticancéreux.